Biyokimya

Biyokimya veya biyolojik kimya, canlı organizmalar içindeki ve bunlarla ilgili kimyasal süreçlerin incelenmesidir. Hem kimya hem de biyolojinin bir alt disiplini olan biyokimya üç alana ayrılabilir: yapısal biyoloji, enzimoloji ve metabolizma. Biyokimya, 20. yüzyılın son on yıllarında bu üç disiplin aracılığıyla canlı süreçlerini açıklamakta başarılı olmuştur. Yaşam bilimlerinin neredeyse tüm alanları biyokimyasal metodoloji ve araştırma yoluyla ortaya çıkarılmakta ve geliştirilmektedir. Biyokimya, biyolojik moleküllerin canlı hücreler içinde ve hücreler arasında meydana gelen süreçlere yol açmasını sağlayan kimyasal temeli anlamaya odaklanır; bu da doku ve organların yanı sıra organizma yapısı ve işlevinin anlaşılmasıyla büyük ölçüde ilgilidir. Biyokimya, biyolojik olayların moleküler mekanizmalarının incelenmesi olan moleküler biyoloji ile yakından ilişkilidir. ⓘ

Biyokimyanın büyük bir kısmı proteinler, nükleik asitler, karbonhidratlar ve lipidler gibi biyolojik makromoleküllerin yapıları, bağları, işlevleri ve etkileşimleri ile ilgilenir. Hücrelerin yapısını sağlarlar ve yaşamla ilişkili birçok işlevi yerine getirirler. Hücrenin kimyası aynı zamanda küçük moleküllerin ve iyonların reaksiyonlarına da bağlıdır. Bunlar inorganik (örneğin su ve metal iyonları) ya da organik (örneğin protein sentezlemek için kullanılan amino asitler) olabilir. Hücrelerin kimyasal reaksiyonlar yoluyla çevrelerinden enerji elde etmek için kullandıkları mekanizmalar metabolizma olarak bilinir. Biyokimyanın bulguları öncelikle tıp, beslenme ve tarımda uygulanmaktadır. Tıpta, biyokimyacılar hastalıkların nedenlerini ve tedavilerini araştırırlar. Beslenme, sağlık ve zindeliğin nasıl korunacağını ve ayrıca beslenme eksikliklerinin etkilerini inceler. Tarımda biyokimyacılar toprak ve gübreyi araştırır. Ürün yetiştirme, ürün depolama ve haşere kontrolünü iyileştirmek de hedefler arasındadır. ⓘ

Moleküler biyoloji, biyokimya ve genetik bilimleri arasındaki ilişkiyi gösteren şema ⓘ

Ürenin sentezini inceleyen Wöhler animasyonu. ⓘ

Biyokimya, bitki, hayvan ve mikroorganizma biçimindeki bütün canlıların yapısında yer alan kimyasal maddeleri ve canlının yaşamı boyunca sürüp giden kimyasal süreçleri inceleyen bilim dalıdır. ⓘ

Biyokimyanın amacı her şeyden önce, hücrenin temel bileşenleri olan protein, karbonhidrat, lipit gibi organik bileşiklerin ve yaşamsal önem taşıyan kimyasal tepkimelerde en büyük rolü oynayan DNA nükleik asitlerin, vitaminlerin ve hormonların yapısal ve nicel çözümlemesini yapmaktır. Canlılardaki protein bileşimi, besinlerin enerjiye dönüşmesi, kalıtsal özelliklerin kimyasal mekanizmalarla iletilmesi gibi yaşam süreçlerinin araştırılması da yine biyokimyanın ilgi alanına girer ⓘ

Canlılara ilişkin bilim dalları uğraşmakta olan her fakültede (tıp, eczacılık, biyoloji, ziraat, veteriner vs.) bir biyokimya kürsüsü de bulunur. İnsan sağlığıyla ilgili bilimler de iki alanda incelenir: 1. Temel biyokimya 2. Klinik biyokimya. ⓘ

Klinik biyokimya laboratuvar uzmanlığı ise, klinik laboratuvar bilimi ve teknolojisinin hasta bakımı için kullanıldığı bir tıp disiplini olup, sağlık ve hastalıktaki biyokimyasal mekanizmaları, hastalıkların önlenmesi, tanı ve ayırıcı tanı, prognoz ve tedavinin izlenmesindeki testleri, laboratuvar sonuçlarının tıbbi yorumlarını, klinisyenlere konsültasyonunu ve laboratuvar tanıyı içeren, tıbba ve kliniğe özgün bir laboratuvar bilimi ve uzmanlık alanıdır. ⓘ

21. yüzyılın biyolojik bilimler ve biyoteknoloji çağı olacağı kabul edilmektedir. Bilim ve teknolojinin amacı sağlıklı bir çevre ve sağlıklı bir yaşamdır. Bu nedenle bugün hayal bile edilemeyecek olanakların insanlığın hizmetine sunulmasında en büyük pay gelecekte bu meslek üyelerinin olacaktır. Son yılların Nobel bilim ödüllerinin büyük oranda biyokimyasal çalışmalara verilmiş olması bunun en güzel kanıtıdır. İş olanaklarının, biyokimya, biyoteknoloji ve gen teknolojisinde gözlenen gelişmelere paralel olarak yoğunlaşması gelişmiş ülkelerde yayınlanan bilimsel dergilerdeki iş ilanlarının büyük bir kısmının bu alanlara yönelik oluşu ile kanıtlanmaktadır ⓘ

Tarih

Gerty Cori ve Carl Cori, RPMI'da Cori döngüsünü keşfettikleri için 1947 yılında ortaklaşa Nobel Ödülü kazanmışlardır. ⓘ

En kapsamlı tanımıyla biyokimya, canlıların bileşenleri ve bileşimleri ile bunların nasıl bir araya gelerek yaşam oluşturduklarının incelenmesi olarak görülebilir. Bu anlamda biyokimyanın tarihi eski Yunanlılara kadar uzanabilir. Bununla birlikte, belirli bir bilimsel disiplin olarak biyokimya, biyokimyanın hangi yönüne odaklanıldığına bağlı olarak 19. yüzyılda veya biraz daha erken bir tarihte başlamıştır. Bazıları biyokimyanın başlangıcının 1833'te Anselme Payen tarafından ilk enzim olan diastazın (şimdi amilaz olarak adlandırılıyor) keşfi olabileceğini savunurken, diğerleri Eduard Buchner'in 1897'de hücresiz özütlerde karmaşık bir biyokimyasal süreç olan alkolik fermantasyonu ilk kez göstermesini biyokimyanın doğuşu olarak kabul etmiştir. Bazıları da biyokimyanın başlangıcı olarak Justus von Liebig'in 1842 tarihli Hayvan Kimyası ya da Fizyoloji ve Patoloji Uygulamalarında Organik Kimya adlı etkili çalışmasını, yani kimyasal bir metabolizma teorisi sunmasını ya da daha da öncesinde Antoine Lavoisier'in 18. yüzyılda fermantasyon ve solunum üzerine yaptığı çalışmaları gösterebilir. Biyokimyanın karmaşıklık katmanlarının ortaya çıkarılmasına yardımcı olan alandaki diğer birçok öncü, modern biyokimyanın kurucuları olarak ilan edilmiştir. Proteinlerin kimyası üzerine çalışan Emil Fischer ve enzimler ve biyokimyanın dinamik doğası üzerine çalışan F. Gowland Hopkins, erken dönem biyokimyacılara iki örnektir. ⓘ

"Biyokimya" teriminin kendisi biyoloji ve kimyanın birleşiminden türetilmiştir. Felix Hoppe-Seyler 1877'de Zeitschrift für Physiologische Chemie'nin (Fizyolojik Kimya Dergisi) ilk sayısına yazdığı önsözde bu terimi (Almanca'da biyokimya) fizyolojik kimya ile eşanlamlı olarak kullanmış ve bu çalışma alanına adanmış enstitülerin kurulmasını savunmuştur. Ancak Alman kimyager Carl Neuberg'in bu kelimeyi 1903 yılında icat ettiği söylenirken, bazıları Franz Hofmeister'e atfeder. ⓘ

DNA yapısı (1D65) ⓘ

Bir zamanlar genel olarak yaşamın ve materyallerinin cansız maddede bulunanlardan farklı bazı temel özelliklere veya maddelere (genellikle "yaşamsal ilke" olarak adlandırılır) sahip olduğuna inanılırdı ve yalnızca canlı varlıkların yaşam moleküllerini üretebileceği düşünülürdü. 1828 yılında Friedrich Wöhler, potasyum siyanat ve amonyum sülfattan tesadüfi üre sentezi üzerine bir makale yayınladı; bazıları bunu vitalizmin doğrudan yıkılması ve organik kimyanın kurulması olarak gördü. Ancak Wöhler sentezi, bazılarının vitalizmin onun ellerinde öldüğünü reddetmesi nedeniyle tartışmalara yol açmıştır. O zamandan bu yana biyokimya, özellikle 20. yüzyılın ortalarından itibaren kromatografi, X-ışını kırınımı, çift polarizasyonlu interferometri, NMR spektroskopisi, radyoizotopik etiketleme, elektron mikroskopisi ve moleküler dinamik simülasyonları gibi yeni tekniklerin geliştirilmesiyle ilerlemiştir. Bu teknikler, glikoliz ve Krebs döngüsü (sitrik asit döngüsü) gibi hücrenin birçok molekülünün ve metabolik yolunun keşfedilmesine ve ayrıntılı analizine olanak sağlamış ve biyokimyanın moleküler düzeyde anlaşılmasına yol açmıştır. ⓘ

Biyokimyadaki bir diğer önemli tarihi olay da genin keşfi ve hücrede bilgi aktarımındaki rolüdür. 1950'lerde James D. Watson, Francis Crick, Rosalind Franklin ve Maurice Wilkins DNA'nın yapısını çözmede ve genetik bilgi aktarımı ile ilişkisini ortaya koymada etkili olmuşlardır. 1958'de George Beadle ve Edward Tatum, mantarlarda bir genin bir enzim ürettiğini gösteren çalışmalarıyla Nobel Ödülü'nü aldılar. 1988'de Colin Pitchfork, DNA kanıtlarıyla cinayetten hüküm giyen ilk kişi oldu ve bu da adli bilimin gelişmesine yol açtı. Yakın zamanda Andrew Z. Fire ve Craig C. Mello, gen ifadesinin susturulmasında RNA interferansının (RNAi) rolünü keşfettikleri için 2006 Nobel Ödülünü aldılar. ⓘ

Başlangıç malzemeleri: yaşamın kimyasal unsurları

İnsan vücudunu oluşturan ana elementler en çok bulunandan (kütlece) en az bulunana doğru gösterilmiştir. ⓘ

Yaklaşık iki düzine kimyasal element çeşitli biyolojik yaşam türleri için gereklidir. Dünya üzerindeki nadir elementlerin çoğuna yaşam için ihtiyaç duyulmaz (selenyum ve iyot istisnadır), birkaç yaygın element ise (alüminyum ve titanyum) kullanılmaz. Çoğu organizma element ihtiyaçlarını paylaşır, ancak bitkiler ve hayvanlar arasında birkaç farklılık vardır. Örneğin, okyanus algleri brom kullanır, ancak kara bitkileri ve hayvanlarının brom ihtiyacı yok gibi görünmektedir. Tüm hayvanlar sodyuma ihtiyaç duyar, ancak bazı bitkiler ihtiyaç duymaz. Bitkiler bor ve silikona ihtiyaç duyarken hayvanlar duymayabilir (ya da çok az miktarda ihtiyaç duyabilir). ⓘ

Sadece altı element -karbon, hidrojen, nitrojen, oksijen, kalsiyum ve fosfor- insan vücudundakiler de dahil olmak üzere canlı hücrelerin kütlesinin neredeyse %99'unu oluşturur (tam liste için insan vücudunun bileşimine bakınız). İnsan vücudunun çoğunu oluşturan altı ana elemente ek olarak, insanlar daha az miktarda muhtemelen 18 elemente daha ihtiyaç duyar. ⓘ

Biyomoleküller

Biyo-kimyadaki 4 ana molekül sınıfı (genellikle biyomoleküller olarak adlandırılır) karbonhidratlar, lipidler, proteinler ve nükleik asitlerdir. Birçok biyolojik molekül polimerdir: bu terminolojide monomerler, polimer olarak bilinen büyük makromolekülleri oluşturmak için birbirine bağlanan nispeten küçük makromoleküllerdir. Monomerler biyolojik bir polimer sentezlemek için birbirine bağlandığında, dehidrasyon sentezi adı verilen bir süreçten geçerler. Farklı makromoleküller, genellikle biyolojik aktivite için gerekli olan daha büyük komplekslerde bir araya gelebilir. ⓘ

Karbonhidratlar

Karbonhidratlar

Glikoz, bir monosakkarit

Bir disakkarit olan sükroz molekülü (glukoz + fruktoz)

Amiloz, birkaç bin glikoz biriminden oluşan bir polisakkarit

Karbonhidratların temel işlevlerinden ikisi enerji depolamak ve yapı sağlamaktır. Glikoz olarak bilinen yaygın şekerlerden biri karbonhidrattır, ancak tüm karbonhidratlar şeker değildir. Dünya üzerinde bilinen diğer tüm biyomolekül türlerinden daha fazla karbonhidrat vardır; enerji ve genetik bilgi depolamak için kullanılırlar ve hücreler arası etkileşim ve iletişimde önemli roller oynarlar. ⓘ

En basit karbonhidrat türü, diğer özelliklerinin yanı sıra çoğunlukla 1:2:1 oranında karbon, hidrojen ve oksijen içeren bir monosakkarittir (genelleştirilmiş formül CnH_2nOn, burada n en az 3'tür). Glikoz (C₆H₁₂O₆) en önemli karbonhidratlardan biridir; diğerleri arasında meyvelerin tatlı tadıyla yaygın olarak ilişkilendirilen şeker olan fruktoz (C₆H₁₂O₆) ve DNA'nın bir bileşeni olan deoksiriboz (C₅H₁₀O₄) bulunur. Bir monosakkarit, asiklik (açık zincir) form ile siklik form arasında geçiş yapabilir. Açık zincir formu, bir ucun karbonil grubundan ve diğerinin hidroksil grubundan oluşturulan bir oksijen atomu ile köprülenmiş bir karbon atomları halkasına dönüştürülebilir. Halkalı molekül, doğrusal formun bir aldoz veya ketoz olmasına bağlı olarak bir hemiasetal veya hemiketal gruba sahiptir. ⓘ

Bu halkalı formlarda, halkada genellikle 5 veya 6 atom bulunur. Bu formlar, aynı karbon-oksijen halkasına sahip en basit bileşikler olan furan ve pirana benzetilerek sırasıyla furanoz ve piranoz olarak adlandırılır (ancak bu iki molekülün karbon-karbon çift bağları yoktur). Örneğin, aldoheksoz glukoz, karbon 1 üzerindeki hidroksil ile karbon 4 üzerindeki oksijen arasında bir hemiasetal bağ oluşturarak glukofuranoz adı verilen 5 üyeli halkaya sahip bir molekül verebilir. Aynı reaksiyon 1 ve 5 numaralı karbonlar arasında da gerçekleşerek glukopiranoz adı verilen 6 üyeli halkaya sahip bir molekül oluşturabilir. Heptoz adı verilen 7 atomlu halkaya sahip döngüsel formlar nadirdir. ⓘ

İki monosakkarit, bir glikozidik veya ester bağı ile bir araya getirilerek, bir su molekülünün açığa çıktığı bir dehidrasyon reaksiyonu yoluyla bir disakkarit haline getirilebilir. Bir disakkaritin glikozidik bağının iki monosakkarite ayrıldığı ters reaksiyon hidroliz olarak adlandırılır. En iyi bilinen disakkarit, bir glikoz molekülü ve bir fruktoz molekülünün bir araya gelmesinden oluşan sükroz veya normal şekerdir. Bir diğer önemli disakkarit ise sütte bulunan ve bir glikoz molekülü ile bir galaktoz molekülünden oluşan laktozdur. Laktoz laktaz tarafından hidrolize edilebilir ve bu enzimdeki eksiklik laktoz intoleransı ile sonuçlanır. ⓘ

Birkaç (yaklaşık üç ila altı) monosakkarit birleştiğinde, buna oligosakkarit denir (oligo- "az" anlamına gelir). Bu moleküller, diğer bazı kullanımlarının yanı sıra işaret ve sinyal olarak kullanılma eğilimindedir. Birçok monosakkarit bir araya gelerek bir polisakkarit oluşturur. Bunlar uzun bir doğrusal zincir halinde bir araya gelebilir veya dallanmış olabilirler. En yaygın polisakkaritlerden ikisi, her ikisi de tekrar eden glikoz monomerlerinden oluşan selüloz ve glikojendir. Selüloz bitkilerin hücre duvarlarının önemli bir yapısal bileşenidir ve glikojen hayvanlarda bir enerji depolama biçimi olarak kullanılır. ⓘ

Şeker, indirgeyici veya indirgeyici olmayan uçlara sahip olmasıyla karakterize edilebilir. Bir karbonhidratın indirgen ucu, açık zincirli aldehit (aldoz) veya keto formu (ketoz) ile dengede olabilen bir karbon atomudur. Monomerlerin birleşmesi böyle bir karbon atomunda gerçekleşirse, piranoz veya furanoz formunun serbest hidroksi grubu başka bir şekerin OH yan zinciri ile yer değiştirerek tam bir asetal verir. Bu, zincirin aldehit veya keto formuna açılmasını önler ve modifiye kalıntıyı indirgeyici olmayan hale getirir. Laktoz, glukoz kısmında indirgeyici bir uç içerirken, galaktoz kısmı glukozun C4-OH grubu ile tam bir asetal oluşturur. Sakkaroz, glukozun aldehit karbonu (C1) ile fruktozun keto karbonu (C2) arasında tam asetal oluşumu nedeniyle indirgeyici bir uca sahip değildir. ⓘ

Lipidler

Bazı yaygın lipidlerin yapıları. En üstte kolesterol ve oleik asit bulunmaktadır. Ortadaki yapı bir gliserol omurgasına bağlı oleoil, stearoil ve palmitoil zincirlerinden oluşan bir trigliserittir. En altta ise yaygın fosfolipid olan fosfatidilkolin bulunur. ⓘ

Lipidler çok çeşitli moleküllerden oluşur ve bir dereceye kadar mumlar, yağ asitleri, yağ asidi türevi fosfolipidler, sfingolipidler, glikolipidler ve terpenoidler (örneğin retinoidler ve steroidler) dahil olmak üzere biyolojik kökenli nispeten suda çözünmeyen veya polar olmayan bileşikler için genel bir kavramdır. Bazı lipidler doğrusal, açık zincirli alifatik moleküller iken, diğerleri halka yapılarına sahiptir. Bazıları aromatik (siklik [halka] ve düzlemsel [düz] yapıya sahip) iken diğerleri değildir. Bazıları esnek, bazıları ise serttir. ⓘ

Lipidler genellikle bir gliserol molekülünün diğer moleküllerle birleşmesinden oluşur. Dökme lipitlerin ana grubu olan trigliseritlerde bir gliserol molekülü ve üç yağ asidi vardır. Yağ asitleri bu durumda monomer olarak kabul edilir ve doymuş (karbon zincirinde çift bağ yok) veya doymamış (karbon zincirinde bir veya daha fazla çift bağ) olabilir. ⓘ

Çoğu lipid, büyük ölçüde polar olmamasının yanı sıra bir miktar polar karaktere de sahiptir. Genel olarak, yapılarının büyük kısmı polar olmayan veya hidrofobiktir ("sudan korkan"), yani su gibi polar çözücülerle iyi etkileşime girmez. Yapılarının diğer bir kısmı polar veya hidrofiliktir ("suyu seven") ve su gibi polar çözücülerle birleşme eğiliminde olacaktır. Bu da onları amfifilik moleküller (hem hidrofobik hem de hidrofilik kısımlara sahip) yapar. Kolesterol durumunda, polar grup sadece -OH'dir (hidroksil veya alkol). Fosfolipidler söz konusu olduğunda, polar gruplar aşağıda açıklandığı gibi oldukça büyük ve daha polardır. ⓘ

Lipidler günlük beslenmemizin ayrılmaz bir parçasıdır. Tereyağı, peynir, ghee vb. gibi yemek pişirmek ve yemek için kullandığımız çoğu yağ ve süt ürünü yağlardan oluşur. Bitkisel yağlar çeşitli çoklu doymamış yağ asitleri (PUFA) bakımından zengindir. Lipit içeren gıdalar vücutta sindirime uğrar ve yağların ve lipitlerin son bozunma ürünleri olan yağ asitlerine ve gliserole ayrılır. Lipidler, özellikle de fosfolipidler, çeşitli farmasötik ürünlerde ya yardımcı çözündürücü olarak (örneğin parenteral infüzyonlarda) ya da ilaç taşıyıcı bileşenler olarak (örneğin bir lipozom veya transfersomda) kullanılır. ⓘ

Proteinler

Amino grubu solda ve karboksil grubu sağda olmak üzere bir α-amino asidin genel yapısı. ⓘ

Proteinler, amino asit adı verilen monomerlerden oluşan çok büyük moleküllerdir-makro-biyopolimerler. Bir amino asit, bir amino grubuna bağlı bir alfa karbon atomu, -NH₂, bir karboksilik asit grubu, -COOH (bunlar fizyolojik koşullar altında -NH₃⁺ ve -COO- olarak mevcut olsa da), basit bir hidrojen atomu ve genellikle "-R" olarak gösterilen bir yan zincirden oluşur. "R" yan zinciri, 20 standart amino asit bulunan her amino asit için farklıdır. Her amino asidi farklı kılan bu "R" grubudur ve yan zincirlerin özellikleri bir proteinin genel üç boyutlu konformasyonunu büyük ölçüde etkiler. Bazı amino asitlerin kendi başlarına veya değiştirilmiş bir biçimde işlevleri vardır; örneğin glutamat önemli bir nörotransmitter olarak işlev görür. Amino asitler bir peptit bağı aracılığıyla birleştirilebilir. Bu dehidrasyon sentezinde bir su molekülü uzaklaştırılır ve peptit bağı bir amino asidin amino grubunun azotunu diğerinin karboksilik asit grubunun karbonuna bağlar. Ortaya çıkan molekül dipeptit olarak adlandırılır ve amino asitlerin kısa uzantıları (genellikle otuzdan az) peptit veya polipeptit olarak adlandırılır. Daha uzun uzantılar protein adını hak eder. Örnek olarak, önemli kan serumu proteini albümin 585 amino asit kalıntısı içerir. ⓘ

Genel amino asitler (1) nötr formda, (2) fizyolojik olarak var oldukları şekilde ve (3) bir dipeptit olarak bir araya getirilmişlerdir. ⓘ

Hemoglobin şeması. Kırmızı ve mavi şeritler protein globini temsil eder; yeşil yapılar ise hem gruplarıdır. ⓘ

Proteinler yapısal ve/veya işlevsel rollere sahip olabilir. Örneğin, aktin ve miyozin proteinlerinin hareketleri nihayetinde iskelet kasının kasılmasından sorumludur. Birçok proteinin sahip olduğu bir özellik, belirli bir moleküle veya molekül sınıfına özel olarak bağlanmalarıdır - bağlandıkları şeyde son derece seçici olabilirler. Antikorlar, belirli bir molekül türüne bağlanan proteinlere bir örnektir. Antikorlar ağır ve hafif zincirlerden oluşur. İki ağır zincir, amino asitleri arasındaki disülfit bağlantıları yoluyla iki hafif zincire bağlanır. Antikorlar, N-terminal alanındaki farklılıklara dayanan varyasyon yoluyla spesifiktir. ⓘ

Antikorları kullanan enzim bağlantılı immünosorbent testi (ELISA), modern tıbbın çeşitli biyomolekülleri tespit etmek için kullandığı en hassas testlerden biridir. Ancak muhtemelen en önemli proteinler enzimlerdir. Canlı bir hücredeki hemen hemen her reaksiyon, reaksiyonun aktivasyon enerjisini düşürmek için bir enzime ihtiyaç duyar. Bu moleküller substrat adı verilen belirli reaktan molekülleri tanır; daha sonra bunlar arasındaki reaksiyonu katalize ederler. Aktivasyon enerjisini düşürerek, enzim bu reaksiyonu 10¹¹ veya daha fazla oranda hızlandırır; normalde kendiliğinden tamamlanması 3.000 yıldan fazla sürecek bir reaksiyon, bir enzim ile bir saniyeden daha kısa sürebilir. Enzimin kendisi bu süreçte tükenmez ve yeni bir substrat setiyle aynı reaksiyonu katalize etmekte serbesttir. Çeşitli değiştiriciler kullanılarak enzimin aktivitesi düzenlenebilir ve böylece hücrenin biyokimyasının bir bütün olarak kontrol edilmesi sağlanabilir. ⓘ

Proteinlerin yapısı geleneksel olarak dört seviyeli bir hiyerarşi içinde tanımlanır. Bir proteinin birincil yapısı, amino asitlerin doğrusal diziliminden oluşur; örneğin, "alanin-glisin-triptofan-serin-glutamat-asparajin-glisin-lisin-...". İkincil yapı yerel morfoloji ile ilgilidir (morfoloji yapının incelenmesidir). Bazı amino asit kombinasyonları α-sarmal adı verilen bir sarmal veya β-sheet adı verilen bir tabaka halinde kıvrılma eğiliminde olacaktır; yukarıdaki hemoglobin şemasında bazı α-sarmallar görülebilir. Üçüncül yapı, proteinin üç boyutlu şeklinin tamamıdır. Bu şekil amino asitlerin dizilimi tarafından belirlenir. Aslında, tek bir değişiklik tüm yapıyı değiştirebilir. Hemoglobinin alfa zinciri 146 amino asit kalıntısı içerir; 6. pozisyondaki glutamat kalıntısının bir valin kalıntısı ile yer değiştirmesi hemoglobinin davranışını o kadar değiştirir ki orak hücre hastalığına neden olur. Son olarak, kuaterner yapı, dört alt birimi olan hemoglobin gibi birden fazla peptit alt birimi olan bir proteinin yapısıyla ilgilidir. Tüm proteinler birden fazla alt birime sahip değildir. ⓘ

Protein Veri Bankası'ndan protein yapılarına örnekler ⓘ

İzomeraz alanlarının yapılarıyla temsil edilen bir protein ailesinin üyeleri ⓘ

Yutulan proteinler genellikle ince bağırsakta tek amino asitlere veya dipeptitlere ayrılır ve daha sonra emilir. Daha sonra yeni proteinler oluşturmak üzere birleştirilebilirler. Glikoliz, sitrik asit döngüsü ve pentoz fosfat yolunun ara ürünleri yirmi amino asidin tamamını oluşturmak için kullanılabilir ve çoğu bakteri ve bitki bunları sentezlemek için gerekli tüm enzimlere sahiptir. Ancak insanlar ve diğer memeliler bunların sadece yarısını sentezleyebilir. İzolösin, lösin, lisin, metiyonin, fenilalanin, treonin, triptofan ve valini sentezleyemezler. Sindirilmeleri gerektiğinden, bunlar temel amino asitlerdir. Memeliler, esansiyel olmayan amino asitler olan alanin, asparajin, aspartat, sistein, glutamat, glutamin, glisin, prolin, serin ve tirozini sentezleyecek enzimlere sahiptir. Arginin ve histidini sentezleyebilseler de, genç, büyüyen hayvanlar için yeterli miktarda üretemezler ve bu nedenle bunlar genellikle temel amino asitler olarak kabul edilir. ⓘ

Amino grubu bir amino asitten çıkarılırsa, geride α-keto asit adı verilen bir karbon iskeleti bırakır. Transaminaz adı verilen enzimler, amino grubunu bir amino asitten (onu α-keto asit yapan) başka bir α-keto aside (onu bir amino asit yapan) kolayca aktarabilir. Bu, amino asitlerin biyosentezinde önemlidir, çünkü yolların çoğunda, diğer biyokimyasal yollardan gelen ara maddeler α-keto asit iskeletine dönüştürülür ve daha sonra genellikle transaminasyon yoluyla bir amino grubu eklenir. Amino asitler daha sonra bir protein oluşturmak üzere birbirine bağlanabilir. ⓘ

Proteinleri parçalamak için de benzer bir süreç kullanılır. İlk olarak bileşen amino asitlerine hidrolize edilir. Kanda amonyum iyonu (NH4+) olarak bulunan serbest amonyak (NH3) canlılar için toksiktir. Bu nedenle atılması için uygun bir yöntem bulunmalıdır. Hayvanların ihtiyaçlarına bağlı olarak farklı hayvanlarda farklı taktikler gelişmiştir. Tek hücreli organizmalar amonyağı basitçe çevreye salarlar. Aynı şekilde, kemikli balıklar da amonyağı hızla seyreltileceği suya bırakabilir. Genel olarak, memeliler üre döngüsü yoluyla amonyağı üreye dönüştürür. ⓘ

İki proteinin ilişkili olup olmadığını belirlemek ya da başka bir deyişle homolog olup olmadıklarına karar vermek için bilim insanları dizi karşılaştırma yöntemlerini kullanmaktadır. Dizi hizalamaları ve yapısal hizalamalar gibi yöntemler, bilim insanlarının ilgili moleküller arasındaki homolojileri belirlemelerine yardımcı olan güçlü araçlardır. Proteinler arasında homolojiler bulmanın önemi, protein ailelerinin evrimsel bir modelini oluşturmanın ötesine geçer. İki protein dizisinin ne kadar benzer olduğunu bularak, yapıları ve dolayısıyla işlevleri hakkında bilgi ediniriz. ⓘ

Nükleik asitler

Deoksiribonükleik asidin (DNA) yapısı, resim monomerlerin bir araya gelişini göstermektedir. ⓘ

Hücresel çekirdeklerdeki yaygınlıkları nedeniyle bu adı alan nükleik asitler, biyopolimerler ailesinin genel adıdır. Tüm canlı hücrelerde ve virüslerde genetik bilgiyi iletebilen karmaşık, yüksek molekül ağırlıklı biyokimyasal makromoleküllerdir. Monomerlere nükleotid denir ve her biri üç bileşenden oluşur: bir azotlu heterosiklik baz (bir pürin veya bir pirimidin), bir pentoz şekeri ve bir fosfat grubu. ⓘ

Yaygın nükleik asit bileşenlerinin yapısal unsurları. En az bir fosfat grubu içerdikleri için, nükleozit monofosfat, nükleozit difosfat ve nükleozit trifosfat olarak işaretlenen bileşiklerin hepsi nükleotittir (sadece fosfat içermeyen nükleozitler değil). ⓘ

En yaygın nükleik asitler deoksiribonükleik asit (DNA) ve ribonükleik asittir (RNA). Her bir nükleotidin fosfat grubu ve şekeri birbiriyle bağlanarak nükleik asidin omurgasını oluştururken, azotlu bazlar dizisi bilgiyi depolar. En yaygın azotlu bazlar adenin, sitozin, guanin, timin ve urasildir. Bir nükleik asidin her bir ipliğinin azotlu bazları, tamamlayıcı bir nükleik asit ipliğindeki diğer bazı azotlu bazlarla hidrojen bağları oluşturacaktır (bir fermuara benzer). Adenin timin ve urasil ile bağlanır, timin sadece adenin ile bağlanır ve sitozin ve guanin sadece birbirleriyle bağlanabilir. Adenin ve Timin & Adenin ve Urasil iki hidrojen bağı içerirken, sitozin ve guanin arasında oluşan hidrojen bağlarının sayısı üçtür. ⓘ

Hücrenin genetik materyalinin yanı sıra, nükleik asitler genellikle ikinci haberciler olarak rol oynar ve tüm canlı organizmalarda bulunan birincil enerji taşıyıcı molekül olan adenozin trifosfat (ATP) için baz molekülü oluşturur. Ayrıca, iki nükleik asitte bulunması mümkün olan azotlu bazlar farklıdır: adenin, sitozin ve guanin hem RNA hem de DNA'da bulunurken, timin sadece DNA'da, urasil ise RNA'da bulunur. ⓘ

Metabolizma

Enerji kaynağı olarak karbonhidratlar

Glikoz çoğu yaşam formunda bir enerji kaynağıdır. Örneğin, polisakkaritler enzimler tarafından monomerlerine ayrılır (glikojen fosforilaz, bir polisakkarit olan glikojenden glikoz kalıntılarını uzaklaştırır). Laktoz veya sükroz gibi disakkaritler iki bileşenli monosakkaritlerine ayrılır. ⓘ

Glikoliz (anaerobik)

Glikoz

G6P

F6P

F1,6BP

GADP

DHAP

1,3BPG

3PG

2PG

PEP

Piruvat

HK

PGI

PFK

ALDO

TPI

GAPDH

PGK

PGM

ENO

PK

Glikoliz

Yukarıdaki görsel tıklanabilir bağlantılar içermektedir

Glikolizin metabolik yolu, bir dizi ara metabolit aracılığıyla glikozu pirüvata dönüştürür.    Her kimyasal modifikasyon farklı bir enzim tarafından gerçekleştirilir.    1. ve 3. adımlar ATP tüketir ve 7. ve 10. adımlar ATP üretir. Glikoz molekülü başına 6-10. adımlar iki kez gerçekleştiğinden, bu net bir ATP üretimine yol açar. ⓘ

Glikoz esas olarak glikoliz adı verilen ve net sonucu bir molekül glikozun iki molekül piruvata parçalanması olan çok önemli on adımlı bir yolla metabolize edilir. Bu aynı zamanda NAD⁺'nın (nikotinamid adenin dinükleotid: oksitlenmiş form) NADH'ye (nikotinamid adenin dinükleotid: indirgenmiş form) dönüştürülmesinin iki indirgen eşdeğeri ile birlikte hücrelerin enerji para birimi olan net iki molekül ATP üretir. Bu işlem oksijen gerektirmez; oksijen yoksa (veya hücre oksijen kullanamıyorsa), piruvat laktata (laktik asit) (örneğin insanlarda) veya etanol artı karbondioksite (örneğin mayada) dönüştürülerek NAD geri kazanılır. Galaktoz ve fruktoz gibi diğer monosakkaritler glikolitik yolun ara maddelerine dönüştürülebilir. ⓘ

Aerobik

Çoğu insan hücresinde olduğu gibi yeterli oksijene sahip aerobik hücrelerde piruvat daha fazla metabolize edilir. Geri dönüşümsüz olarak asetil-CoA'ya dönüştürülür, atık ürün karbondioksit olarak bir karbon atomu verir ve NADH olarak başka bir indirgeyici eşdeğer üretir. İki molekül asetil-CoA (bir molekül glikozdan) daha sonra sitrik asit döngüsüne girerek iki molekül ATP, altı NADH molekülü ve iki indirgenmiş (ubi)kinon (enzime bağlı kofaktör olarak FADH₂ aracılığıyla) üretir ve kalan karbon atomlarını karbondioksit olarak serbest bırakır. Üretilen NADH ve kinol molekülleri daha sonra solunum zincirinin enzim komplekslerini besler, elektronları nihayetinde oksijene aktaran ve salınan enerjiyi bir membran (ökaryotlarda iç mitokondriyal membran) üzerinde bir proton gradyanı şeklinde koruyan bir elektron taşıma sistemi. Böylece oksijen suya indirgenir ve orijinal elektron alıcıları NAD⁺ ve kinon yeniden üretilir. İnsanların oksijen soluyup karbondioksit solumasının nedeni budur. Elektronların NADH ve kinoldeki yüksek enerjili durumlardan aktarılmasından açığa çıkan enerji önce proton gradyanı olarak korunur ve ATP sentaz yoluyla ATP'ye dönüştürülür. Bu da ilave 28 ATP molekülü (8 NADH'den 24 + 2 kinolden 4) üretir, böylece bozunan glikoz başına toplam 32 ATP molekülü korunmuş olur (glikolizden iki + sitrat döngüsünden iki). Glikozu tamamen oksitlemek için oksijen kullanmanın bir organizmaya oksijenden bağımsız herhangi bir metabolik özellikten çok daha fazla enerji sağladığı açıktır ve karmaşık yaşamın ancak Dünya'nın atmosferinde büyük miktarlarda oksijen biriktikten sonra ortaya çıkmasının nedeninin bu olduğu düşünülmektedir. ⓘ

Glukoneogenez

Omurgalılarda, güçlü bir şekilde kasılmış iskelet kasları (örneğin halter veya sprint sırasında) enerji talebini karşılamak için yeterli oksijen alamazlar ve bu nedenle glikozu laktata dönüştürerek anaerobik metabolizmaya geçerler. Glikozun yağ ve proteinler gibi karbonhidrat olmayan kaynaklardan birleşimi. Bu yalnızca karaciğerdeki glikojen kaynakları tükendiğinde gerçekleşir. Bu yol, glikolizin piruvattan glikoza önemli bir geri dönüşüdür ve amino asitler, gliserol ve Krebs Döngüsü gibi birçok kaynağı kullanabilir. Büyük ölçekli protein ve yağ katabolizması genellikle açlık ya da bazı endokrin bozukluklardan muzdarip kişilerde görülür. Karaciğer, glukoneogenez adı verilen bir süreç kullanarak glukozu yeniden üretir. Bu süreç glikolizin tam tersi değildir ve aslında glikolizden kazanılan enerji miktarının üç katını gerektirir (glikolizde kazanılan iki moleküle kıyasla altı molekül ATP kullanılır). Yukarıdaki reaksiyonlara benzer şekilde, üretilen glikoz daha sonra enerjiye ihtiyaç duyan dokularda glikolize uğrayabilir, glikojen (veya bitkilerde nişasta) olarak depolanabilir veya diğer monosakkaritlere dönüştürülebilir veya di- veya oligosakkaritlere katılabilir. Egzersiz sırasında glikoliz, laktatın kan dolaşımı yoluyla karaciğere geçişi, ardından glukoneogenez ve glukozun kan dolaşımına salınmasının birleşik yollarına Cori döngüsü denir. ⓘ

Diğer "moleküler ölçekli" biyolojik bilimlerle ilişkisi

Biyokimya, genetik ve moleküler biyoloji arasındaki şematik ilişki. ⓘ

Biyokimyadaki araştırmacılar biyokimyaya özgü teknikleri kullanırlar, ancak bunları genetik, moleküler biyoloji ve biyofizik alanlarında geliştirilen teknikler ve fikirlerle giderek daha fazla birleştirirler. Bu disiplinler arasında tanımlanmış bir çizgi yoktur. Biyokimya moleküllerin biyolojik aktiviteleri için gerekli olan kimyayı, moleküler biyoloji biyolojik aktivitelerini, genetik ise genomları tarafından taşınan kalıtımlarını inceler. Bu, alanlar arasındaki ilişkilerin olası bir görünümünü tasvir eden aşağıdaki şemada gösterilmektedir:

• Biyokimya, canlı organizmalarda meydana gelen kimyasal maddelerin ve hayati süreçlerin incelenmesidir. Biyokimyacılar ağırlıklı olarak biyomoleküllerin rolü, işlevi ve yapısına odaklanır. Biyolojik süreçlerin arkasındaki kimyanın incelenmesi ve biyolojik olarak aktif moleküllerin sentezi biyokimyanın uygulamalarıdır. Biyokimya yaşamı atomik ve moleküler düzeyde inceler.
• Genetik, organizmalarda genetik farklılıkların etkisinin incelenmesidir. Bu genellikle normal bir bileşenin (örneğin bir genin) yokluğu ile çıkarılabilir. "Mutantların" incelenmesi - "vahşi tip" veya normal fenotipe göre bir veya daha fazla işlevsel bileşenden yoksun organizmalar. Genetik etkileşimler (epistasis) genellikle bu tür "nakavt" çalışmalarının basit yorumlarını karıştırabilir.
• Moleküler biyoloji, moleküler sentez, modifikasyon, mekanizmalar ve etkileşimlere odaklanarak biyolojik olayların moleküler temellerinin incelenmesidir. Genetik materyalin RNA'ya kopyalandığı ve daha sonra proteine çevrildiği moleküler biyolojinin merkezi dogması, aşırı basitleştirilmiş olmasına rağmen, alanı anlamak için hala iyi bir başlangıç noktası sağlamaktadır. Bu kavram, RNA için ortaya çıkan yeni roller ışığında gözden geçirilmiştir.
• Kimyasal biyoloji, biyolojik sistemlerin minimum düzeyde bozulmasına izin verirken işlevleri hakkında ayrıntılı bilgi sağlayan küçük moleküllere dayalı yeni araçlar geliştirmeyi amaçlamaktadır. Ayrıca kimyasal biyoloji, biyomoleküller ve sentetik cihazlar arasında doğal olmayan melezler oluşturmak için biyolojik sistemleri kullanır (örneğin gen terapisi veya ilaç molekülleri sağlayabilen boşaltılmış viral kapsidler). ⓘ